Fmoc-l-asparaginsäure-alpha-t-butylester

   Fmoc-L-Asparaginsäure-alpha-t-butylester (Fmoc-Asp-OtBu, CAS: 129460-09-9) ist ein zentraler Aminosäurebaustein für die Fmoc-Festphasen-Peptidsynthese (SPPS) mit der Summenformel C₂₃H₂₅NO₆ und einem Molekulargewicht von 411,45. Es erscheint als weißes bis cremefarbenes Pulver und bietet eine Reinheit von ≥98,0 % (HPLC) mit einer Enantiomerenreinheit von mehr als 99,0 %, eine spezifische Drehung von [α]₂₀/D -24 ± 2° (1 % in DMF) und einen Schmelzpunkt im Bereich von 90–98 °C (105–111 °C für ausgewählte Chargen), während es in Dichlormethan, DMF usw. löslich ist DMSO und leicht wasserlöslich. Seine Molekülstruktur weist zwei orthogonale Schutzgruppen auf: die α-Aminosäure, die an die Fluorenylmethoxycarbonylgruppe (Fmoc) gebunden ist, und die Carboxylseitenkette, die durch die t-Butylestergruppe (OtBu) geschützt ist. Die Fmoc-Gruppe kann unter milden alkalischen Bedingungen (z. B. Piperidin) selektiv entfernt werden, ohne die OtBu-Schutzgruppe zu beeinträchtigen, die alkalistabil ist und eine Abspaltung unter sauren Bedingungen (z. B. Trifluoressigsäure) erfordert; Diese doppelte Schutzstrategie hemmt wirksam die Cyclisierung von Asparaginsäureresten zur Bildung von Aspartimid-Nebenprodukten und gewährleistet so eine hochreine Peptidkettensynthese. Es findet breite Anwendung in vielen Bereichen und dient als Standardmodul für die Synthese linearer Peptide, zyklischer Peptide und modifizierter Peptide mit Asparaginsäureresten – besonders effektiv für Asp-Gly-Sequenzen, die zu Nebenreaktionen neigen und die Bildung von β-Peptid-Isomeren deutlich reduzieren.